LA COMPOSICIÓN DEL COLÁGENO-KERATINA Y SU ACTIVACIÓN CON EL CAFÉ

LA COMPOSICIÓN DEL COLÁGENO Y DE LA QUERATINA. SU ACTIVACIÓN AL PONERSE EN CONTACTO CON ELCAFÉ.UN CASO DEL EFECTO CATALIZADOR DADO POR EL CAFE´, EN EL ATARDECER DE LA VEJEZ. ESCRITO POR LOS INGENIEROS QUÍMICOS CARLOS MANUEL GÓMEZ ODIO Y ANA CATALINA SOTO ARAYA. DEPARTAMENTO DE MERCADEO CIENTÍFICO DE PRODUCTOS TERAPÉUTICOS MARINOS S.A. En la piel encontramos todo un sistema que nos dice que esta está activada por una compleja organización de dilataciones, contracciones ,crispaciones leves y profundas, difusiones a base de factores térmicos,osmóticos, sudoríficos, emisión de gases, movimientos sensitivos, todos ellos en los que activan a la circulación periférica en sus sistemas de vasos sanguíneos y capilares. Además de eso, y desde el tejido adiposo, se inicia un proceso de sustitución El colágeno es una proteína fibrosa que forma el tejido conectivo, y que en los mamíferos y aves constituye una proporción muy importante de las proteínas totales, del orden de un cuarto del total, lo que la hace la mayoritaria.

Existen varios tipos de colágeno, designados por números romanos. En el colageno de tipo I, el más abundante, la unidad estructural constituyente es el tropocolágeno, una proteína de alrededor de 300.000 de peso molecular, constituida por tres cadenas del mismo tamaño, dos de ellas idénticas, las llamadas a1, y otra ligeramente distinta, la a2. Las tres cadenas están unidas entre sí por puentes de hidrógeno entre los grupos amino y carboxilo de los restos de glicina, y por puentes de hidrógeno con las cadenas laterales de la hidroxiprolina, formando una hélice triple, estructura peculiar del colágeno. Esta hélice solamente se rompe en los extremos.

El colágeno de tipo III está formado por tres cadenas idénticas a1, y tiene la peculiaridad de que en el extremo carboxilo terminal las tres cadenas no están agrupadas en forma de hélice, sino unidas entre ellas por puentes disulfuro. Este tipo de colágeno, situado en en el perimio y endomisio del músculo, parece ser especialmente importante en cuanto a conferir dureza a la carne.

Las unidades de tropocolágeno, que tienen una longitud de unos 2.800 amstrongs, se encuentran agrupadas de forma paralela, unidas unas a otras para formar las fibras de colágeno. Dentro de las fibras, las unidades están desplazadas aproximadamente un cuarto de su longitud con respecto a las contiguas, y cada unidad dista de la siguiente unos 400 amstrongs
LA SÍNTESIS PROTEICA .La composición de aminoácidos del colágeno es bastante particular. La glicina representa, en moles, proximadamente 1/3 de los aminoácidos presentes. También contienen cantidades muy elevadas de prolina, y de hidroxiprolina (hasta el 10%), y es una de las pocas proteínas que contiene hidroxilisina. La presencia de hidroxiprolina suele utilizarse como criterio analítico para evaluar la cantidad de colágeno (tejido conectivo) presente en productos cárnicos picados.

Tanto la hidroxilisina como la hidroxiprolina se producen después de la síntesis de la cadena polipeptidica, por modificación de los aminoácidos no hidroxilados por enzimas específicos.

La secuencia primaria de las cadenas del colágeno es también muy peculiar, ya, excepto en los extremos de la cadena, la glicina está distribuida de forma regular, ocupando la posición de uno de cada tres minoácidos.

Cada una de las cadenas polipeptídicas es sintetizada por los ribosomas unidos a la membrana del retículo endoplástico y luego son traslocadas al lumen del mismo en forma de grandes precursores (procadenas α), presentando aminoácidos adicionales en los extremos amino y carboxilo terminales. En el retículo endoplásmico los residuos de prolina y lisina son hidroxilados para luego algunos ser glucosilados en el aparato de Goldia; parece ser que estas hidroxilaciones son útiles para la formación de puentes de hidrógeno intercatenarios que ayudan a la estabilidad de la superhélice.
Tras su secreción, los propéptidos de las moléculas de procolágeno son degradados mediante proteasas convirtiéndolas en moléculas de tropocolágeno asociándose en el espacio extracelular formando las fibrillas de colágeno.
La formación de fibrillas está dirigida, en parte, por la tendencia de las moléculas de procolágeno a autoensamblarse mediante enlaces covalentes entre los residuos de lisina, formando un empaquetamiento escalonado y periódico de las moléculas de colágeno individuales en la fibrilla.

La Queratina El término queratina significa cuerno. Tiene su origen en el olor a cuerno quemado que desprende cuando se quema.

La queratina es una proteína que se presenta en forma de microfibrillas, como si fuesen una maroma o cuerda. Las proteínas siempre están formadas por cadenas de aminoácidos que se enlazan entre sí formando fibrillas.

Está muy extendida en la naturaleza: además de encontrarse en la piel, pelo y uñas, se encuentra además en la lana, las plumas, pezuñas, cuernos, etc.

La queratina está compuesta básicamente por un aminoácido de alto contenido de azufre. Las queratinas duras contienen entre un 15 o un 18% de azufre, mientras que las blandas sólo tienen entre un 2 y un 4%.
La biosíntesis de proteínas es el proceso anabólico mediante el cual se forman las proteinas. El proceso consta de dos etapas, la traducción del ARN mensajero, mediante el cual los aminoácidos del polipéptido son ordenados de manera precisa a partir de la información contenida en la secuencia de nucleótidos del ADN, y las modificaciones postraducción que sufren los polipéptidos así formados hasta alcanzar su estado funcional. Dado que la traducción es la fase más importante la biosíntesis de proteínas a menudo se considera sinónimo de traducción

Las queratinas, aunque son proteínas, no pueden servir como alimento en la dieta humana, pues ofrecen gran resistencia a ser digeridas por el aparato digestivo.
ARN mensajero.El ARN mensajero (ARNm) transmite la información genética almacenada en el ADN. Mediante el proceso conocido como transcripción, secuencias específicas de ADN son copiadas en forma de ARNm que transporta el mensaje contenido en el ADN a los sitios de síntesis proteica (los ribisimas ).
ARN de tranferencia y aminoácidos. Losaminoácidos (componentes de las proteínas) son unidos a los ARN de transferncia (ARNt) que los llevarán hasta el lugar de síntesis proteica, donde serán encadenados uno tras otro. La enzima aminoacil-ARNt-sintetasa se encarga de dicha unión, en un proceso que consume ATP.
Ribosomas. Los RIBOSOMAS son los ORGÁNULOS citoplasmáticos encargados de la biosíntesis proteica; ellos son los encargados de la unión de los aminoácidos que transportan los ARNt siguiendo la secuencia de condones del ARNm según las equivalencias del código genético el ADN era el material genético pero, no como el ADN conformaba los genes. El ADN debía transferir información de la célula de orígen a la célula hija. Debía también contener información para replicarse a si mismo, ser químicamente estable y tener pocos cambios. Sin embargo debía ser capaz de cambios mutacionales. Sin mutaciones no existiría el proceso evolutivo.
Muchos científicos se interesaron en descifrar la estructura del ADN, entre ellos, Francis Crick, James Watson, Rosalind Franklin, y Maurice Wilkins.

Watson y Crick ( laboratorio Cavendish, Cambridge, Inglaterra) integraron todos los datos disponibles en un intento de desarrollar un modelo de la estructura del ADN. Franklin tomó fotomicrografías de difracción de rayos X de cristales de ADN, que fueron la pieza clave del rompecabezas. Los datos que se conocían por ese tiempo eran :

1) que el ADN era una molécula grande también muy larga y delgada.

2) los datos de las bases proporcionados por Chargaff (A=T y C=G; purinas/pirimidinas=k para una misma especie).

3) los datos de la difracción de los rayos-x de Franklin y Wilkins (King’s College de Londres).

4) los trabajos de Linus Pauling sobre proteínas ( forma de hélice mantenida por puentes hidrógeno), quién sugirió para el ADN una estructura semejante.

El ADN es una doble hélice, con las bases dirigidas hacia el centro, perpendiculares al eje de la molécula (como los peldaños de una escalera caracol) y las unidades azúcar-fosfato a lo largo de los lados de la hélice (como las barandas de una escalera caracol). Las hebras que la conforman son complementarias (deducción realizada por Watson y Crick a partir de los datos de Chargaff, A se aparea con T y C con G, el apareamiento se mantiene debido a la acción de los puentes hidrogeno entre ambas bases). Tome nota que una purina con doble anillo siempre se aparea con una pirimidina con un solo anillo en su molécula.

Las purinas son la Adenina (A) y la Guanina (G). Durante este curso hablamos del Adenosin trifosfato (ATP) , pero en ese caso el azúcar era la ribosa, mientras que en el ADN se encuentra la desoxirribosa.

Las Pirimidinas son la Citosina (C) y la Timina (T).

Las bases son complementarias, con A en un lado de la molécula únicamente encontramos T del otro lado, lo mismo ocurre con G y C. Si conocemos la secuencia de bases de una de las hebras, conocemos su complementaria.

El Proceso de Queratinización

Este proceso supone el envejecimiento de las células de la epidermis; los gránulos de queratina que aparecen en el citoplasma son consecuencia del propio metabolismo celular. En este proceso desaparece el núcleo de las células y se va perdiendo líquido hasta convertirse en células completamente queratinizadas.

Esta queratina, como materia resistente y consistente que es, formará una especie de revestimiento o escudo protector del cuerpo.
El ácido ribonucleico (ARN o RNA) es un ácido nucleico formado por una cadena de ribonucleóticos. Está presente tanto en las células procariotas como en las eucariotas, y es el único material genético de ciertos virus ARN . El ARN celular es lineal y de hebra sencilla, pero en el genoma de algunos virus es de doble hebra.
En los organismos celulares desempeña diversas funciones. Es la MOLÉCULA que dirige las etapas intermedias de la síntesis proteica; elADN no puede actuar solo, y se vale del ARN para transferir esta información vital durante la síntesis de proteínas (producción de las proteínas que necesita la célula para sus actividades y su desarrollo). Varios tipos de ARN regulan la expresión genética, mientras que otros tienen actividad catalítica .El ARN es, pues, mucho más versátil que el ADNde la traducción
Es la primera etapa de la biosíntesis de proteínas. El ARNm se une a la subunidad menor de los ribosomas. A éstos se asocia el aminoacil-ARNt, gracias a que el ARNt tiene en una de sus asas un triplete de nucleóticos denominado anticondón , que se asocia al primer condón del ARNm según la complementariedad de las bases. A este grupo de moléculas se une la subunidad ribosómica mayor, formándose el complejo ribosomal o complejo activo. Todos estos procesos están catalizados por los llamados factores de iniciación (FI). El primer codón que se traduce es generalmente el AUG, que corresponde con el aminoácidometionina en eucariotas.En procariotas es la formilmetionina. Elongación de la cadena polipeptídica
El complejo ribosomal posee dos sitios de unión o centros. El centro peptidil o centro P, donde se sitúa el primer aminoacil-ARNt y el centro aceptor de nuevos aminoacil-ARNt o centro A. El carboxilo terminal (-COOH) del aminoácido iniciado se une con el amino terminal (-NH2) del aminoácido siguiente mediante enlace peptídico. Esta unión es catalizada por la enzima peptidil transferasa . El centro P queda pues ocupado por un ARNt sin aminoácido. El ARNt sin aminoácido sale del ribosoma. Se produce la translocación ribosomal. El dipeptil-ARNt queda ahora en el centro P. Todo ello es catalizado por los factores de elongación (FE) y precisa GTP. Según la terminación del tercer codón, aparece el tercer aminoacil-ARNt y ocupa el centro A. Luego se forma el tripéptido en A y posteriormente el ribosoma realiza su segunda translocación. Estos pasos se pueden repetir múltiples veces, hasta cientos de veces, según el número de aminoácidos que contenga el POLIPÉPTIDO. La traslocación del ribosoma implica el desplazamiento del ribosoma a lo largo de ARNm en sentido 5′-> 3′.

Terminación de la síntesis de la cadena polipeptídica

Los codones UAA, UAG y UGA son señales de paro que no especifican ningún aminoácido y se conocen como codones de terminación; determinan el final de la síntesis proteica. No existe ningún ARNt cuyo anticodón sea complementario de dichos codones y, por lo tanto, la biosíntesis del polipéptido se interrumpe. Indican que la cadena polipeptídica ya ha terminado. Este proceso viene regulado por los factores de liberación, de naturaleza proteica, que se sitúan en el sitio A y hacen que la peptidil transferasa separe, por hidrólisis, la cadena polipeptídica del ARNt. Un ARNm, si es lo suficientemente largo, puede ser leído o traducido, por varios ribosomas a la vez, uno detrás de otro. Al microscopio electrónico , se observa como un rosario de ribosomas, que se denomina polirribosoma o polisoma.
Una vez finalizada la síntesis de una proteína, el ARN mensajero queda libre y puede ser leído de nuevo. De hecho, es muy frecuente que antes de que finalice una proteína ya está comenzando otra, con lo cual, una misma molécula de ARN mensajero, está siendo utilizada por varios ribosomas simultáneamente.

Modificaciones postraducciónLa cafeína es un alcaloide de la familia metilxantina, cuyos metabolitos incluye los compuestos teofilina y teobromina, con estructura química similar y similares efectos (aunque de menor intensidad a las mismas dosis). En estado puro es un polvo blanco muy amargo.
Su fórmula química es C8H10N4O2, su nombre sistemático es 1,3,7-trimetilxantina o 3,7-dihidro-1,3,7-trimetil-1H-purina-2,6-diona y su estructura puede verse en los diagramas incluidos.

Molécula 3D de cafeína

Una taza de café contiene de 80 (instantáneo) a 125 (filtrado) mg de cafeína. El café descafeinado, en España, debe contener una cantidad de cafeína no superior al 0,3%. La cafeína se puede conseguir también en píldoras estimulantes de hasta 300 mg.

Farmacología

El consumo global de cafeína fue estimado en 120.000 toneladas por año convirtiéndola así en la sustancia psicoactiva más popular. La cafeína, es un estimulante metabólico y del sistema nervioso central,y es usada tanto recreacionalmente como médicamente para reducir la fatiga física y restaurar el estado de alerta mental en los casos que exista una inusual debilidad o aletargamiento. La cafeína y otros derivados de metilxantina son también usados en recién nacidos para tratar la apnea y para corregir latidos irregulares. La cafeína activa el sistema nervioso central a niveles más altos, provocando un incremento en la alerta y en la vigilia, un flujo de pensamiento más rápido y claro, e incrementando la atención y mejora de la coordinación corporal. Luego actúa a nivel de la médula espinal cuando se encuentra en dosis altas. Una vez dentro del cuerpo, posee una química compleja actuando a través de diferentes mecanismos de acción como se describen luegoprincipal modo de acción de la cafeína es como un antagonista de los receptores de adenosina que se encuentran en las células del cerebro.
La cafeína cruza fácilmente la barrera hemaencefálica que separa a los vasos sanguíneos del encéfalo. Una vez en el cerebro, el principal modo de acción es como un antaonista no selectivo del receptor de adenosina. La molécula de cafeína es estructuralmente similar a la adenosina y por lo tanto se une a los receptores de adenosina en la superficie de las células sin activarlos (un mecanismo de acción “antagonista”). Entonces, tenemos que la cafeína actúa como un ihibidor competitivo.
La adenosina se encuentra en casi cualquier parte del cuerpo, debido a que desempeña un papel fundamental en el metabolismo energético relacionado al ATP, pero en el cerebro, la adenosina desempeña funciones especiales. Existen evidencias que indican que las concentraciones de adenosina cerebral se ven aumentadas por varios tipos de estrés metabólico, entre los cuales citamos: Hipoxia e isquemiai. La evidencia indica también que la adenosina cerebral actúa protegiendo el cerebro mediante la supresión de la actividad neuronal y también mediante el incremento del flujo sanguíneo a través de los receptores A2A y A2B ubicados en el músculo liso vascular. Al contrarrestar a la adenosina, la cafeína reduce el flujo cerebral de reposo en 22 a 30%.La cafeína también posee un efecto desinhibitorio general sobre la actividad NEURONAL. De todas formas, no se ha demostrado cómo esos efectos causan un incremento en la vigilia y la alerta.
La adenosina es liberada al cerebro mediante un mecanismo complejo.[Hay evidencia que indica que la adenosina funciona como un neurotrasmisor liberado en los espacios sinápticos en algunos casos, sin embargo, los incrementos de adenosina relacionada con el estrés, parecerían ser producidos principalmente mediante el metabolismo extracelular del ATP. Ciertamente, la adenosina no es el neurotramisor primario de ningún grupo de neuronas, pero es liberada junto a otros neurotramisores por algunos tipos de neuronas. A diferencia de muchos neurotrasmisores, al parecer, la adenosina no es almacenada en vesículasque son dependientes del voltaje, por lo cual, la posibilidad de que se dé ese mecanismo no ha sido completamente descartada. Varias clases de receptores de adenosina han sido descritos, cada una con ubicaciones anatómicas diferentes. Los receptores A1 están ampliamente distribuidos y actúan inhibiendo la absorción de CALCIO. Los receptores A2A están densamente concentrados en los ganlios basales, un área que desempeña un papel crítico en el control del comportamiento, pero también pueden ser encontrados en otras partes del cerebro pero en densidades más bajas. Hay evidencia de que los receptores A 2A interactúan con el sistema dopaminérgico, el cual está involucrado en el estado de vigilia y recompensa. Los receptores (A2A pueden ser hallados también en las paredes arteriales y en las membranas celulares de las células de la sangre.
Más allá de sus efectos de neuroprotección, existen razones para creer que la adenosina puede estar más específicamente involucrada en el control de los ciclos de sueño-vigilia. Se opina que la acumulación de adenosina puede ser una causa primaria de la sensación de sueño que sigue a una prolongada actividad mental, y que los efectos pueden ser mediados tanto por inhibición de las neuronas promotoras de la vigilia mediante los receptores A1, y por la activación de las neuronas promotoras del sueño mediadas por efectos indirectos en los receptores A2A.Estudios recientes han aportado evidencias adicionales sobre la importancia de los receptores A2A, pero no para los A1.

La cafeína también posee un efecto significativo en las arañas, el cual se ve reflejado en la construcción irregular de sus telarañass.

Algunos de los efectos secundarios de la cafeína son probablemente causados por efectos no relacionados con la adenosina. Como otras xantinas metiladas, la cafeína es también un:

  1. Inhibidor competitivo y no selectivo de la fofodieterasa en el aumenton de elcAMP intracelular, activa la PKA, e inhibe el TNF-alfa y la síntesis del leucotrieno, reduce la inflamación y el sistema innato y
  2. Receptor antagonista no selectivo de adenosina

Los ihibidores de fosfodieterasa ejercen su inhibición sobre las enzimas cAMP-fosfodiesterasa (cAMP-PDE), que convierten al AMP cíclico en su forma no cíclica dentro de las células, entonces, de esta manera permiten la producción de AMPc dentro de las células. El AMP cíclico participa en la activación de la proteína quinasa A (PKA) que inician a su vez la fosforilación de enzimas específicas que intervienen en la síntesis de glucosa. Mediante el bloqueo de su degradación, la cafeína intensifica y prolonga los efectos de la epinefrina y las drogas tipo epinefrina como las anfetaminas,metanfetaminas o metilfeidatos. A su vez, las concentraciones altas de AMPc en las células parietales provocan un aumento en la activación de la proteíana quinasa A dependiente de AMPc que a su vez incrementa la activación de la BOMBA DE PROTONES, específicamente la H+/K+ ATPasa , teniendo como efecto último, un incremento en la secreción de jugos gástricos ácidos.
El AMP cíclico también incrementa la actividad de la corriente If, que a su vez, incrementa directamente la frecuencia cardíaca. La cafeína es también un análogo estructural de la estricnina y como ella (aunque mucho menos potente) es un antagonista competitivo de los receptores ionotrópicos de glicina.
También los metabolitos de la cafeína contribuyen a sus efectos. La paraxantina es responsable del incremento del proceso de liposis,el cual libera glicerol ácidos grasos al torrente sanguíneo para que sean usados como energís por los músculos. La teobromina es un vasodilatador que aumenta la cantidad de flujo de oxígeno y nutrientes al cerebro y músculos. La teofilina actúa como un relajante del músculo liso que afecta principalmente a losbronquiolos y también actúa como una sustancia cronotrópica e inotrópica incrementando la frecuencia cardíaca y su eficiencia.. PARA MAYORES DETALLES SÍRVASE ESCRIBIR A PAPELERA SANTA ROSA A http://www.santarosapapelbanano.jimdo.com/. SEA CONSCIENTE CONSUMA RESPONSABLEMENTE.

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2 respuestas a LA COMPOSICIÓN DEL COLÁGENO-KERATINA Y SU ACTIVACIÓN CON EL CAFÉ

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